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SCHEDA FIRB
italiano - english
Unità di Ricerca
- Libera Universita' "Vita Salute S.Raffaele" MILANO
Dip. MEDICINA E CHIRURGIA, MILANO (MI) - FONDAZIONE CENTRO SAN RAFFAELE DEL MONTE TABOR
DIBIT, MILANO (MI) - ISTITUTO EUROPEO DI ONCOLOGIA
Oncologia Sperimentale, MILANO (MI) - Libera Universita' "Vita Salute S.Raffaele" MILANO
Dip. MEDICINA E CHIRURGIA, MILANO (MI) - IFOM, ISTITUTO FIRC DI ONCOLOGIA MOLECOLARE
Istituto FIRC di Oncologia Molecolare, MILANO (MI) - Universita' degli Studi di PADOVA
Dip. CHIMICA BIOLOGICA, PADOVA (PD) - Universita' degli Studi di GENOVA
Dip. MEDICINA SPERIMENTALE, GENOVA (GE) - Nerviano Medical Science S.r.l.
ricerca e sviluppo, MILANO (MI)
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Classificazione scientifico-disciplinare
- Area scientifico disciplinare: Scienze biologiche
Classificazione brevettuale
- CHEMISTRY; METALLURGY
- BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- MICRO-ORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF (biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators, containing micro-organisms, viruses, microbial fungi, enzymes, fermentates or substances produced by or extracted from micro-organisms or animal material A01N63/00; food compositions A21, A23; medicinal preparations A61K; chemical aspects of, or use of materials for, bandages, dressings, absorbent pads or surgical articles A61L; fertilisers C05); PROPAGATING, PRESERVING OR MAINTAINING MICRO-ORGANISMS (preservation of living parts of humans or animals A01N1/02); MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA (micro-biological testing media C12Q)
- BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
Classificazione geografica
- Regione: Lombardia
Bibliografia
1. Blasi, F. Immunol. Today, 18, 415-417, 1997.2. Ossowski, L. e Aguirre Ghiso, J. Curr. Opin. Cell Biol. (2000) 12, 613-620.
3. Pontremoli, S., Melloni, E., Salamino, F. in "Calcium as a cellular regulator (Carafoli, E. anf Klee, C. ed. ) Oxford Press, New York (1999) pp.371-388.
4. Weissman, A. M. (2001) Nat Rev Mol Cell Biol 2, 169-178
5. Hicke, L. (2001) Nat Rev Mol Cell Biol 2, 195-201
6. Laney, J. D. and Hochstrasser, M. (1999) Cell 97, 427-430
7. Hicke, L. (2001) Cell 106, 527-530
8. Katzman, D.J., Babst, M. and Emr, S.D. (2001) Cell 106, 145-155
9. Hofmann, K. & Falquet, L (2001) Trends Biochem Sci 26, 347-350
10. van Delft, S., Govers, R., Strous, G.J., Verkleij, A.J. and van Bergen en Henegouwen, P. M. (1997) J Biol Chem 272, 14013-14016
11. Coda, L., Salcini, A.E., Confalonieri, S., Pelicci, G., Sorkina, T., Sorkin, A., Pelicci, P.G. and Di Fiore, P.P (1998) J Biol Chem 273, 3003-3012
12. Matsuzawa, S., Takayama, S., Froesch, B.A., Zapata, J.M. and Reed, J.C. (1998) Embo J, 17, 2736-2747.
13. Schwechheimer C. and Deng X. Trends Cell Biol. 2001. 11:420-426
14. Mann M, Hendrickson RC, Pandey A. Annu Rev Biochem. 2001 Jul 10;70:437-473.).
15. Shevchenko A, Chernushevich I, Wilm M, Mann M. Methods Mol Biol. 2000;146:1-16.
16. Battistutta R, Sarno S, DeMoliner E, Zanotti G, Pinna LA (2000) J. Biol. Chem. 275, 29618-29622.
17. Brunati AM, Bordin L, Clari G, James P, Quadroni M, Beritono E, Pinna LA, Donella-Deana A (2000) Blood 96, 1550-1557.
18. Gygi et al. Nat. Biotech 1999 17 10 994 /999
Parole Chiave
Attivatori del plasminogeno; Proteasi calcio-dipendenti; Ubiquitinazione; Recettori di proteasi; Substrati di proteasiPROTEASI NELLA RISPOSTA CELLULARE NORMALE E PATOLOGICA: IDENTIFICAZIONE DEI SUBSTRATI ENDOGENI E DEI MECCANISMI MOLECOLARI INDOTTI
Libera Università "Vita Salute S. Raffaele" - MilanoAbstract
Questo progetto utilizzerà e metterà a punto tecnologia di avanguardia per studiare a livello proteomico il ruolo delle proteasi nei processi di risposta cellulare normale e patologica. Ciò è ora diventato possibile grazie alla conoscenza della sequenza nucleotidica dell'intero genoma umano, e di gran parte del genoma murino. Inoltre il progetto inserirà i partner in un unico "Centro virtuale" che permetterà la conoscenza e l'analisi on-line dei risultati e la condivisione di programmi di analisi e gestione dei risultati. La scelta dei partner di questo progetto si è basata sulla convergenza scientifica e tecnologica, ma anche sull'eccellenzae sulla trasferibilità all'industria.Il progetto riguarda le proteasi e si focalizza su cinque Unità che analizzeranno a fondo tre tipi di proteasi, e su tre Unità che funzioneranno anche da motori tecnologici fornendo servizi comuni di eccellenza.
Le varie Unità del progetto identificheranno nuovi substrati di una proteasi serinica (urochinasi), di una proteasi calcio-dipendente (calpaina) e del sistema di proteolisi per ubiquitinazione. Verranno identificati nuovi componenti delle famiglie geniche delle ubiquitino-ligasi e altre proteine con esse interagenti. Ancora, saranno studiate i substrati ed il tipo di modificazioni post-traduzionali che derivano dall'effetto diretto delle proteasi o che ne condizionano l'attività. Verranno migliorate tecnologie riguardanti in particolare la purificazione di complessi>>>
Coordinatore Scientifico del Programma di Ricerca
FRANCESCO BLASI, Libera Universita' "Vita Salute S.Raffaele" MILANOObiettivo del Finanziamento
L'obiettivo scientifico di questo progetto è di utilizzare la tecnologia che si è resa disponibile negli ultimi anni per lo studio approfondito del ruolo delle proteasi nei processi di risposta cellulare normale e patologica. Queste tecnologie sono basate da un lato sulla presenza in banca dati della sequenza nucleotidica dell'intero genoma umano, e di gran parte del genoma murino, e conseguentemente della sequenza aminoacidica di molte proteine. Dall'altro, sul miglioramento della sensibilità e della riproducibilità delle tecniche di purificazione di complessi proteici e del sequenziamento dei loro componenti. E' infatti chiarissimo oramai che le proteine all'interno delle cellule sono presenti in complessi multi-molecolari la cui formazione è essenziale per la funzione della cellula.Un altro obiettivo importante è quello di raccogliere una serie di laboratori di "eccellenza" in un unico "Centro virtuale" allo scopo di permettere la conoscenza immediata, on-line, dei risultati ottenuti dai vari gruppi oltre a condividere programmi di analisi e gestione dei risultati. Infatti, ben sei degli otto gruppi partecipanti al Progetto fanno parte di Centri di Eccellenza del MIUR. Questo rappresenta la prima tappa per la costituzione di un Centro di Alta Qualificazione scientifica pubblico-privato per lo Studio delle Proteasi.
Infine, la scelta dei partner di questo progetto è stata eseguita non solo sulla base della convergenza scientifica e sull'eccellenza, ma anche>>>



