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PROGRAMMA DI RICERCA 2005
italiano - english
Unità di Ricerca
- Università degli Studi di PADOVA
FISICA
PADOVA(PD) - Università degli Studi di BARI
BIOCHIMICA MEDICA, BIOLOGIA MEDICA E FISICA MEDICA
BARI(BA) - Università degli Studi di FIRENZE
FIRENZE(FI) - Università "Cà Foscari" di VENEZIA
CHIMICA FISICA
VENEZIA(VE) - Università degli Studi di ROMA "La Sapienza"
SCIENZE BIOCHIMICHE
ROMA(RM)
Programmi di ricerca simili:
- 1 - Amiloidi e ripiegamento di proteine: un approccio teorico-sperimentale
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- 10 - Genomica funzionale di proteine citoscheletriche: evoluzione molecolare, proprietà strutturali e adattamento molecolare nella superfamiglia delle tubuline.
Classificazione scientifico-disciplinare
- Area scientifico disciplinare: Scienze fisiche
Classificazione brevettuale
- CHEMISTRY; METALLURGY
- BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- MICRO-ORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF (biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators, containing micro-organisms, viruses, microbial fungi, enzymes, fermentates or substances produced by or extracted from micro-organisms or animal material A01N63/00; food compositions A21, A23; medicinal preparations A61K; chemical aspects of, or use of materials for, bandages, dressings, absorbent pads or surgical articles A61L; fertilisers C05); PROPAGATING, PRESERVING OR MAINTAINING MICRO-ORGANISMS (preservation of living parts of humans or animals A01N1/02); MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA (micro-biological testing media C12Q)
- ORGANIC CHEMISTRY (such compounds as the oxides, sulfides, or oxysulfides of carbon, cyanogen, phosgene, hydrocyanic acid or salts thereof C01; products obtained from layered base-exchange silicates by ion-exchange with organic compounds such as ammonium, phosphonium or sulfonium compounds or by intercalation of organic compounds C01B33/44; macromolecular compounds C08; dyes C09; fermentation products C12; fermentation or enzyme-using processes to synthesise a desired chemical compound or composition or to separate optical isomers from a racemic mixture C12P; production of organic compounds by electrolysis or electrophoresis C25B3/00, C25B7/00)
- PEPTIDES (peptides in foodstuffs A23; obtaining protein compositions for foodstuffs, working-up proteins for foodstuffs A23J; preparations for medicinal purposes A61K; peptides containing beta-lactam rings C07D; cyclic dipeptides not having in their molecule any other peptide link than those which form their ring, e.g. piperazine-2,5-diones, C07D; ergot alkaloids of the cyclic peptide type C07D519/02; macromolecular compounds having statistically distributed amino acid units in their molecules, i.e. when the preparation does not provide for a specific; but for a random sequence of the amino acid units, homopolyamides and block copolyamides derived from amino acids C08G69/00; macromolecular products derived from proteins C08H1/00; preparation of glue or gelatine C09H; single cell proteins, enzymes C12N; genetic engineering processes for obtaining peptides C12N15/00; compositions for measuring or testing processes involving enzymes C12Q; investigation or analysis of biological material G01N33/00)
- BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
Classificazione geografica
- Regione: Veneto
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Parole Chiave
MECCANICA STATISTICA; RIPEIEGAMENTO DELLE PROTEINE; AGGREGAZIONE DI PROTEINE; FIBRILLE AMILOIDI; STATI DI TRANSIZIONE; MECCANISMI CINETICI; STATI DENATURATI; PROPRIETÀ ELEASTICHE DELLE PROTEINE; PROFILI DI ENERGIA LIBERAAPPROCCIO TEORICO-SPERIMENTALE AGLI STATI NON-NATIVI DELLE PROTEINE: FORMAZIONE DI FIBRILLE AMILOIDI, PROTEINE DISORDINATE E DENATURATE
Università degli Studi di PadovaAbstract
Capire il processo con il quale le proteine si ripiegano nel loro stato nativo e' l'essenza stessa della moderna biologia cellulare e molecolare.Come fa una catena non strutturata di ammino-acidi , priva di ogni attività biologica, a ripiegarsi in una ben definita struttura tridimensionale (lo stato nativo) perfettamente funzionante ? Capire il protein folding implica decifrare la seconda metà del codice genetico ovvero i complessi meccanismi che sono necessari per la conversione di una sequenza unidimensionale di amino acidi in una attività biologica.
La presenza di svariate catene proteiche può indurre un folding non corretto (misfolding) che porta alla formazione di aggregati non solubili, le fibrille amiloidi, che sono coinvolte in molte terribili malattie. I meccanismi di aggregazione e la struttura stessa degli amiloidi sono molto poco conosciute e qualsiasi nuova scoperta in questo campo può portare a cruciali aiuti nello sviluppare nuove strategie mediche e farmaceutiche. Altri aspetti non nativi delle proteine, come la struttura degli stati denaturati e le proteine intrinsecamente non strutturate possono nascondere importanti informazioni per svelare il problema del folding.
I più recenti sviluppi dei mezzi di calcolo hanno permesso di ipotizzare una analisi numerica realistica di situazioni nelle quali tutti i gradi di libertà di piccole proteine e del solvente vengano tenuti in considerazione per tempi sufficientemente lunghi. Tuttavia >>>
Coordinatore Scientifico del Programma di Ricerca
Amos MARITAN Università degli Studi di PADOVAObiettivo del Programma di Ricerca
L'argomento di ricerca comune di questo gruppo di ricerca e' il problema del ripiegamento delle proteine. I risultati di questi studi potrebbero avere applicazioni in molti campi della biochimica, della medicina e della biotecnologia.Negli ultimi anni, grazie ai grandi sviluppi della biotecnologia, c'e' stato un incredibile aumento nel numero delle sequenze proteiche determinate e rese disponibili alla comunità scientifica. Queste informazioni, tuttavia, non sono sufficienti per capire il ruolo di queste molecole all'interno della cellula, poiché è noto che la funzione della proteina è strettamente legata alla sua struttura tridimensionale. Attualmente, solo l'un per cento delle strutture corrispondenti a sequenze note e' stato risolto ed il numero di sequenze note cresce ad una velocità superiore rispetto a quello delle strutture.
La conoscenza del processo di folding darebbe anche utili informazioni su come trattare alcune malattie, quali l'Alzheimer, la fibrosi cistica, il morbo di Creutzfeld-Jacob. In tutti questi casi, la cellula viene danneggiata dalla formazione di aggregati non solubili chiamati fibrille amiloidi, che nascono dalla aggregazione di proteine mal ripiegate. L'impatto sociale di queste malattie è enorme: sintomatico il caso dell'Alzheimer che colpisce l'un per cento della popolazione sopra i sessantacinque anni e la metà della popolazione sopra gli ottantacinque.
Negli ultimi anni si è cominciato a pensare che lo studio di queste >>>
Durata
24 mesiBase di partenza scientifica nazionale o internazionale
Il funzionamento degli organismi biologici si basa sul comportamento di migliaia di differenti proteine, la cui funzione è strettamente legata alla loro struttura tridimensionale. Una proteina è una catena lineare formata da una particolare sequenza di unità monometriche, dette ammino-acidi. Questa sequenza e' codificata nei genomi degli organismi. I recenti processi di decodificazione sequenziando i genomi hanno permesso la quasi completa decodificazione di tutte le sequenze presenti negli organismi. Il prossimo passo in questo campo emergente di ricerca potrebbe essere il NIH (Iniziativa per la struttura delle proteine: http://www.nigms.nih.gov/psi) il cui scopo è quello di rendere disponibile la struttura a livello atomico della maggior parte delle sequenze conosciute. Auspicabilmente, la completa determinazione della struttura di proteine che sono rappresentative di una data famiglia potrà aiutare la determinazione di tutte le sequenze omologhe. Questo può essere visto come un compresso tra la necessità di una completa caratterizzazione delle strutture e la difficoltà a capire il processo (protein folding) attraverso il quale la proteina raggiunge il suo stato nativo. In effetti il problema del protein folding è tuttora una delle più affascinati sfide della biologia molecolare.Le unità di ricerca coinvolte in questo progetto (Bari, Firenze, Padova, Roma e Venezia) e quelle che con loro collaborano molto strettamente (Cambridge (Prof. Dobson), Lausanne >>>



