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INIZIO_TESTO_DA_INDICIZZARE

PROGRAMMA DI RICERCA 2005

italiano - english
Unità di Ricerca
Programmi di ricerca simili:
Classificazione scientifico-disciplinare
Classificazione brevettuale
  • CHEMISTRY; METALLURGY
    • BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
      • MICRO-ORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF (biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators, containing micro-organisms, viruses, microbial fungi, enzymes, fermentates or substances produced by or extracted from micro-organisms or animal material A01N63/00; food compositions A21, A23; medicinal preparations A61K; chemical aspects of, or use of materials for, bandages, dressings, absorbent pads or surgical articles A61L; fertilisers C05); PROPAGATING, PRESERVING OR MAINTAINING MICRO-ORGANISMS (preservation of living parts of humans or animals A01N1/02); MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA (micro-biological testing media C12Q)
Classificazione geografica
Bibliografia
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52. Banci, L. and Rosato, A. (2003) Acc. Chem. Res. 36, 215-221.
Parole Chiave
GENOMICA STRUTTURALE; INTERAZIONI PROTEINA-PROTEINA; METALLOPROTEINE; STRUTTURE NMR IN SOLUZIONE; NMR DI MOLECOLE PARAMAGNETICHE; MOBILITA' DI PROTEINE; BIOINFORMATICA; TRASPORTO DEI METALLI; "SIGNALING" DIPENDENTE DAL CALCIO

Genomica strutturale di metalloproteine e delle loro interazioni funzionali

Università degli Studi di Firenze
Abstract
Il presente progetto si prefigge la determinazione della struttura di un certo numero di metalloproteine coinvolte in importanti processi biochimici, e quando possibile, mira a proporre modelli strutturali per le interazioni proteina-proteina rilevanti per tali processi.
Le proteine coinvolte nel trasporto del rame saranno l'oggetto principale di questa ricerca per il loro coinvolgimento nell'omeostasi del rame e per la rilevanza che specifiche interazioni proteina-proteina hanno nel processo di trasferimento di questo ione metallico. Saranno studiati inoltre alcuni aspetti del trasporto del nichel. Le proteine di "signalling" dipendente dal calcio rappresenteranno anch'esse oggetto di studio perché il legame con il calcio induce cambiamenti conformazionali che permettono la realizzazione di interazioni proteina-proteina. Nel corso dei due anni di attività altri sistemi interessanti potrebbero attrarre la nostra attenzione. La caratterizzazione strutturale sarà principalmente portata avanti via NMR con il supporto, quando necessario, della spettroscopia a raggi-X (XAS) e della cristallografia a raggi-X. Ci si prefigge l'automazione e l'accelerazione del processo di determinazione strutturale in soluzione via NMR, così come lo sviluppo di software e hardware per lo studio di proteine o complessi macromolecolari ad elevato peso molecolare. Saranno sviluppati strumenti bioinformatici per la selezione delle metalloproteine da caratterizzare e la previsione della loro >>>

Coordinatore Scientifico del Programma di Ricerca
Ivano BERTINI Università degli Studi di FIRENZE
Obiettivo del Programma di Ricerca
I primi progetti di genomica strutturale sono iniziati nel 1998 con lo scopo di determinare la struttura tridimensionale di tutte le proteine codificate nei genomi sequenziati. Tuttavia, è stato presto chiaro come l'ottenimento della struttura di un elevato numero di proteine sia di per sé relativamente poco interessante, mentre invece sia di fondamentale importanza la scelta mirata dei sistemi da studiare. Il Centro di Risonanze Magnetiche (CERM) dell'Università di Firenze ha contribuito fin dall'inizio alla genomica strutturale concentrandosi sulle metalloproteine come target principali.
Le metalloproteine sono proteine capaci di legare uno o più ioni metallici, essenziali per la loro funzione biologica, per la regolazione della loro attività o per la stabilizzazione della struttura. Nel corso della ricerca precedentemente svolta al CERM (e parzialmente finanziata dai precedenti progetti COFIN) ci siamo resi conto che la definizione di una proteina come metalloproteina non è ovvia. Infatti, il fatto che la forma purificata di una proteina contenga uno ione metallico non implica necessariamente che tale ione sia legato in vivo. Allo stesso modo, il fatto che la forma purificata di una proteina non contenga ioni metallici non è condizione sufficiente per affermare che non si tratta di una metalloproteina. Per valutate se una proteina richiede un certo ione metallico per la sua funzione sono necessarie una serie di informazioni biologiche, che possono essere in larga >>>

Durata
24 mesi
Base di partenza scientifica nazionale o internazionale
Il sequenziamento dei genomi ha portato all'ottenimento di liste quasi complete delle macromolecole presenti in un numero elevato di organismi. Come conseguenza di questa nuova informazione, a livello mondiale sono nate iniziative volte alla determinazione di un numero elevato di strutture di proteine con un approccio high throughput, e questo nuovo campo di ricerca è stato denominato "genomica strutturale" [1]. Il vantaggio di combinare l'informazione strutturale con quella genomica deriva dall'idea di base che la funzione dipende dalla forma. I primi progetti di genomica strutturale sono partiti negli USA nel '98, con il finanziamento dell'NIH e del DOE. Sempre nel '98 il Giappone ha iniziato un progetto di genomica strutturale al Riken Center e, infine, nel 2002 anche l'Europa ha avuto un suo progetto chiamato SPINE (Structural Proteomics in Europe). La definizione "proteomica strutturale" fu scelta per porre enfasi sul fatto che col tempo gli scienziati avevano rivolto un'attenzione crescente alla scelta delle proteine di cui determinare la struttura, operando una selezione basata sul possibile ruolo del target proteico. Noi, come CERM, siamo coinvolti dall'inizio nella genomica strutturale (vd. www.oecd.org/dataoecd/24/31/2105118.pdf) con il compito specifico di determinare la struttura di metalloproteine. Questo perché siamo un laboratorio accreditato, che opera nel settore degli ioni metallici in biologia.
Molti dei progetti di genomica strutturale si >>>