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PROGRAMMA DI RICERCA 2005
italiano - english
Unità di Ricerca
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Classificazione scientifico-disciplinare
- Area scientifico disciplinare: Scienze biologiche
Classificazione brevettuale
- CHEMISTRY; METALLURGY
- ORGANIC CHEMISTRY (such compounds as the oxides, sulfides, or oxysulfides of carbon, cyanogen, phosgene, hydrocyanic acid or salts thereof C01; products obtained from layered base-exchange silicates by ion-exchange with organic compounds such as ammonium, phosphonium or sulfonium compounds or by intercalation of organic compounds C01B33/44; macromolecular compounds C08; dyes C09; fermentation products C12; fermentation or enzyme-using processes to synthesise a desired chemical compound or composition or to separate optical isomers from a racemic mixture C12P; production of organic compounds by electrolysis or electrophoresis C25B3/00, C25B7/00)
- PEPTIDES (peptides in foodstuffs A23; obtaining protein compositions for foodstuffs, working-up proteins for foodstuffs A23J; preparations for medicinal purposes A61K; peptides containing beta-lactam rings C07D; cyclic dipeptides not having in their molecule any other peptide link than those which form their ring, e.g. piperazine-2,5-diones, C07D; ergot alkaloids of the cyclic peptide type C07D519/02; macromolecular compounds having statistically distributed amino acid units in their molecules, i.e. when the preparation does not provide for a specific; but for a random sequence of the amino acid units, homopolyamides and block copolyamides derived from amino acids C08G69/00; macromolecular products derived from proteins C08H1/00; preparation of glue or gelatine C09H; single cell proteins, enzymes C12N; genetic engineering processes for obtaining peptides C12N15/00; compositions for measuring or testing processes involving enzymes C12Q; investigation or analysis of biological material G01N33/00)
- ORGANIC CHEMISTRY (such compounds as the oxides, sulfides, or oxysulfides of carbon, cyanogen, phosgene, hydrocyanic acid or salts thereof C01; products obtained from layered base-exchange silicates by ion-exchange with organic compounds such as ammonium, phosphonium or sulfonium compounds or by intercalation of organic compounds C01B33/44; macromolecular compounds C08; dyes C09; fermentation products C12; fermentation or enzyme-using processes to synthesise a desired chemical compound or composition or to separate optical isomers from a racemic mixture C12P; production of organic compounds by electrolysis or electrophoresis C25B3/00, C25B7/00)
Classificazione geografica
- Regione: Lazio
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Parole Chiave
DOMINI PROTEICI; NEDD8; UBIQUITINA; ENDOCITOSI; EGFRLa rete di Interazioni fra proteine coniugate a Nedd8 o mono-ubiquitina ed i loro recettori
Università degli Studi di Roma "Tor Vergata"Abstract
Le modificazioni covalenti di proteine, attraverso la coniugazione di un peptide di 76 ammino-acidi, la ubiquitina, comprendono sia l'aggiunta di polimeri che di singole unità ( mono-ubiquitinazione). La mono-ubiquitinazione avviene sia in risposta a stimoli interni che extra-cellulari e regola numerose funzioni. Per esempio, questa modificazione sembra regolare l'endocitosi ed il trasporto di molte proteine di membrana.Nedd8 è, nella numerosa famiglia, la proteina più simile all'ubiquitina ed anche i loro sistemi di coniugazione ai substrati conservano una forte omologia. Nello stesso tempo, le due molecole differiscono per sette residui esposti e per la distribuzione superficiale di carica. Queste differenze suggeriscono la possibilità che Nedd8 sia utilizzato in interazioni specifiche.
Lo scopo di questo progetto è di contribuire alla descrizione della rete di interazioni proteiche basata su substrati modificati da mono-ubiquitina e/o Nedd8 ed i loro recettori.
Proponiamo di concentrarsi sulla rete di interazioni basate sulla mono-ubiquitina per definirne il repertorio di interazioni fisiche. Inoltre, proponiamo di studiare le interazioni e funzioni promiscue tra Nedd8 e mono-Ub e le specificità di Nedd8.
Il nostro progetto è studiato per selezionare nuovi domini capaci di legare Nedd8 e/o mono-Ub coniugati, isolare e caratterizzare i substrati della neddilazione ed ubiquitinazione indotta da EGF e definire il contributo specifico di Nedd8.
Coordinatore Scientifico del Programma di Ricerca
Luisa CASTAGNOLI Università degli Studi di ROMA "Tor Vergata"Obiettivo del Programma di Ricerca
Le interazioni fra proteine presiedono la fisiologia cellulare e molti ricercatori credono che una descrizione esaustiva e quantitativa della rete di interazioni proteiche potrebbe permettere di prevedere la risposta cellulare ad ogni definito stimolo. La completa descrizione delle possibili interazioni proteiche è particolarmente difficile in quanto una rete estremamente complessa di interazioni fisiche e funzionali è responsabile della espressione del genotipo costituente una cellula superiore, nel relativo fenotipo. E' quindi essenziale dividere il problema di determinare l'intreccio di interazioni proteiche possibili, in livelli intermedi di soluzione. Recentemente, il riconoscimento della natura modulare delle proteine ha permesso di affrontare il problema smontando la proteina nei diversi domini che la compongono ed utilizzando il singolo dominio proteico per studiarne le interazioni. Infatti, famiglie di moduli proteici conservati, capaci di legare specificatamente peptidi corti in forma estesa, sono i mediatori della maggior parte delle interazioni cellulari non-covalenti.Il nostro obiettivo è di contribuire alla descrizione della rete di interazioni fra proteine modificate per aggiunta di NEDD8 o mono-ubiquitina ed i loro domini recettori. Proponiamo di concentrarsi sulle interazioni basate sulla mono-ubiquitina per poterne completare la descrizione. Inoltre, abbiamo disegnato esperimenti che possono essere estesi allo studio del contributo di >>>



