Contenuto
Ti trovi in: HOME »Programmi, progetti e risultati »I progetti »PRIN - Programmi di ricerca di Rilevante Interesse Nazionale»Programma di ricercaINIZIO_TESTO_DA_INDICIZZARE
PROGRAMMA DI RICERCA 2005
italiano - english
Programmi di ricerca simili:
- 1 - Proteine di regolazione nelle piante: analisi biomolecolare dell'interazione di proteine 14-3-3 e calmodulina con proteine bersaglio.
- 2 - Il "milieu" extracitoplasmatico: la prima linea di difesa nell'immunità innata delle piante
- 3 - Studi strutturali su proteine che legano molecole idrofobiche
- 4 - Struttura e funzioni nella patogenesi di proteine non catalitiche prodotte da Funghi e Oomiceti fitopatogeni.
- 5 - Cerato-platanina: Struttura e relazioni strutturali con altre proteine fungine correlate, variazioni nell'espressione genica indotte in platano e potenzialità nell'indurre resistenza per il controllo del cancro colorato.
- 6 - Proprieta’ strutturali e attivita’ funzionale di un complesso proteico modificante la cromatina nell’uomo
- 7 - La rete di Interazioni fra proteine coniugate a Nedd8 o mono-ubiquitina ed i loro recettori
- 8 - Genomica funzionale di proteine citoscheletriche: evoluzione molecolare, proprietà strutturali e adattamento molecolare nella superfamiglia delle tubuline.
- 9 - Genomica strutturale di metalloproteine e delle loro interazioni funzionali
- 10 - RUOLO DELLE INTERAZIONI MOLECOLARI NELL'ACQUISIZIONE DELLA STRUTTURA FUNZIONALE DI PROTEINE MODELLO
Classificazione scientifico-disciplinare
- Area scientifico disciplinare: Scienze biologiche
Classificazione brevettuale
- CHEMISTRY; METALLURGY
- BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- MICRO-ORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF (biocides, pest repellants or attractants, or plant growth regulators, containing micro-organisms, viruses, microbial fungi, enzymes, fermentates or substances produced by or extracted from micro-organisms or animal material A01N63/00; food compositions A21, A23; medicinal preparations A61K; chemical aspects of, or use of materials for, bandages, dressings, absorbent pads or surgical articles A61L; fertilisers C05); PROPAGATING, PRESERVING OR MAINTAINING MICRO-ORGANISMS (preservation of living parts of humans or animals A01N1/02); MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA (micro-biological testing media C12Q)
- BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
Classificazione geografica
- Regione: Emilia Romagna
Bibliografia
1. Elgavish S, Shaanan B (1997) Lectin-carbohydrate interactions: different folds, common recognition principles. Trends Biochem Sci 22:462-467.2. Lis H, Sharon N (1998) Lectins: Carbohydrate-Specific Proteins That Mediate Cellular Recognition. Chem Rev 98:637-674.
3. Wang JL, Gray RM, Haudek KC, Patterson RJ (2004) Nucleocytoplasmic lectins. Biochim Biophys Acta 1673:75-93.
4. De Clercq E (2002) Highlights in the development of new antiviral agents. Mini Rev Med Chem 2:163-175.
5. Boyd MR, Gustafson KR, McMahon JB, Shoemaker RH, Okeefe BR, Mori T, Gulakowski RJ, Wu L, Rivera MI, Laurencot CM, Currens MJ, Cardellina JH, Buckheit RW, Nara PL, Pannell LK, Sowder RC, Henderson LE (1997) Discovery of cyanovirin-N, a novel human immunodeficiency virus-inactivating protein that binds viral surface envelope glycoprotein gp120: Potential applications to microbicide development. Antimicrob Agents Chemother 41:1521-1530.
6. Bewley CA, Gustafson KR, Boyd MR, Covell DG, Bax A, Clore GM, Gronenborn AM (1998) Solution structure of cyanovirin-N, a potent HIV-inactivating protein. Nat Struct Biol 5:571-578.
7. Bewley CA (2001) Solution structure of a cyanovirin-N:Man alpha 1-2Man alpha complex: structural basis for high-affinity carbohydrate-mediated binding to gp120. Structure (Camb) 9:931-940.
8. Barrientos LG, Gronenborn AM (2005) The highly specific carbohydrate-binding protein cyanovirin-N: structure, anti-HIV/Ebola activity and possibilities for therapy. Mini Rev Med Chem 5:21-31.
9. Percudani R, Montanini B, Ottonello S (2005) The anti-HIV cyanovirin-N domain is evolutionarily conserved and occurs as a protein module in eukaryotes. Proteins, in press.
10. Tian X, Shearer G, Jr. (2002) The mold-specific MS8 gene is required for normal hypha formation in the dimorphic pathogenic fungus Histoplasma capsulatum. Eukaryot Cell 1:249-256.
11. Bateman A, Bycroft M (2000) The structure of a LysM domain from E-coli membrane-bound lytic murein transglycosylase D (MltD). J Mol Biol 299:1113-1119.
12. Pavesi A, Conterio F, Bolchi A, Dieci G, Ottonello S (1994) Identification of new eukaryotic tRNA genes in genomic DNA databases by a multistep weight matrix analysis of transcriptional control regions. Nucleic Acids Res 22:1247-1256.
13. Percudani R, Pavesi A, Ottonello S (1997) Transfer RNA gene redundancy and translational selection in Saccharomyces cerevisiae. J Mol Biol 268:322-330.
14. Percudani R, Trevisi A, Zambonelli A, Ottonello S (1999) Molecular phylogeny of truffles (Pezizales: Terfeziaceae, Tuberaceae) derived from nuclear rDNA sequence analysis. Mol Phylogenet Evol 13:169-180.
15. Percudani R (2001) Restricted wobble rules for eukaryotic genomes. Trends Genet 17:133-135.
16. Percudani R, Peracchi A (2003) A genomic overview of pyridoxal-phosphate-dependent enzymes. EMBO Rep 4:850-854.
17. Ottonello S, Ballabeni A, Soncini C, Dieci G (1994) High level expression in E. coli and purification of yeast transcription factor IIIA. Biochem Biophys Res Commun 203:1217-1223.
18. Dieci G, Bottarelli L, Ballabeni A, Ottonello S (2000) tRNA-assisted overproduction of eukaryotic ribosomal proteins. Protein Expr Purif 18:346-354.
19. Dieci G, Bottarelli L, Ottonello S (2005) A general procedure for the production of antibody reagents against eukaryotic ribosomal proteins. Protein Peptide Lett, in press.
20. Gronenborn AM (2002) The importance of being ordered: improving NMR structures using residual dipolar couplings. C R Biol 325:957-966.
21. Radutoiu S, Madsen LH, Madsen EB, Felle HH, Umehara Y, Gronlund M, Sato S, Nakamura Y, Tabata S, Sandal N, Stougaard J (2003) Plant recognition of symbiotic bacteria requires two LysM receptor-like kinases. Nature 425:585-592.
22. Disney MD, Seeberger PH (2004) Aminoglycoside microarrays to explore interactions of antibiotics with RNAs and proteins. Chemistry 10:3308-3314.
23. Amoresano A, Brancaccio A, Andolfo A, Perduca M, Monaco HL, Marino G (1999) The carbohydrates of the isoforms of three avian riboflavin-binding proteins. Eur J Biochem 263:849-858.
24. Galliano M, Minchiotti L, Campagnoli M, Sala A, Visai L, Amoresano A, Pucci P, Casbarra A, Cauci M, Perduca M, Monaco HL (2003) Structural and biochemical characterization of a new type of lectin isolated from carp eggs. Biochem J 376:433-440.
25. Ruotolo R, Peracchi A, Bolchi A, Infusini G, Amoresano A, Ottonello S (2004) Domain organization of phytochelatin synthase: functional properties of truncated enzyme species identified by limited proteolysis. J Biol Chem 279:14686-14693.
26. Amoresano A, Incoronato M, Monti G, Pucci P, de Franciscis V, Cerchia L (2005) Direct interactions among Ret, GDNF and GFRalpha1 molecules reveal new insights into the assembly of a functional three-protein complex. Cell Signal 17:717-727.
27. Adams EW, Ratner DM, Bokesch HR, McMahon JB, O'Keefe BR, Seeberger PH (2004) Oligosaccharide and glycoprotein microarrays as tools in HIV glycobiology; glycan-dependent gp120/protein interactions. Chem Biol 11:875-881.
28. Balestrini R, Mainieri D, Soragni E, Garnero L, Rollino S, Viotti A, Ottonello S, Bonfante P (2000) Differential expression of chitin synthase III and IV mRNAs in ascomata of Tuber borchii Vittad. Fungal Genet Biol 31:219-232.
29. Soragni E, Bolchi A, Balestrini R, Gambaretto C, Percudani R, Bonfante P, Ottonello S (2001) A nutrient-regulated, dual localization phospholipase A(2) in the symbiotic fungus Tuber borchii. EMBO J 20:5079-5090.
30. Montanini B, Moretto N, Soragni E, Percudani R, Ottonello S (2002) A high-affinity ammonium transporter from the mycorrhizal ascomycete Tuber borchii. Fungal Genet Biol 36:22-34.
31. Montanini B, Betti M, Marquez AJ, Balestrini R, Bonfante P, Ottonello S (2003) Distinctive properties and expression profiles of glutamine synthetase from a plant symbiotic fungus. Biochem J 373:357-368.
32. Miozzi L, Balestrini R, Bolchi A, Novero M, Ottonello S, Bonfante P (2005) Phospholipase A2 up-regulation during mycorrhiza formation in Tuber borchii. New Phytol In press:
33. Grimaldi B, De Raaf MA, Filetici P, Ottonello S, Ballario P (2005) Agrobacterium-mediated gene transfer and EGFP visualization in the mycorrhizal ascomycete Tuber borchii: a first step towards truffle genetics. Curr Genet, in press.
34. Galagan JE, Calvo SE, Borkovich KA, Selker EU, Read ND, Jaffe D, FitzHugh W, Ma LJ, al. e (2003) The genome sequence of the filamentous fungus Neurospora crassa. Nature 422:859-868.
35. Lanfranco L, Bolchi A, Ros EC, Ottonello S, Bonfante P (2002) Differential expression of a metallothionein gene during the presymbiotic versus the symbiotic phase of an arbuscular mycorrhizal fungus. Plant Physiol 130:58-67.
36. Dieci G, Duimio L, Peracchia G, Ottonello S (1995) Selective inactivation of two components of the multiprotein transcription factor TFIIIB in cycloheximide growth-arrested yeast cells. J Biol Chem 270:13476-13482.
37. Ruth J, Conesa C, Dieci G, Lefebvre O, Dusterhoft A, Ottonello S, Sentenac A (1996) A suppressor of mutations in the class III transcription system encodes a component of yeast TFIIIB. EMBO J 15:1941-1949.
38. Pizzi S, Dieci G, Frigeri P, Piccoli G, Stocchi V, Ottonello S (1999) Domain organization and functional properties of yeast transcription factor IIIA species with different zinc stoichiometries. J Biol Chem 274:2539-2548.
39. Freitag M, Hickey PC, Raju NB, Selker EU, Read ND (2004) GFP as a tool to analyze the organization, dynamics and function of nuclei and microtubules in Neurospora crassa. Fungal Genet Biol 41:897-910.
40. Giomarelli B, Provvedi R, Meacci F, Maggi T, Medaglini D, Pozzi G, Mori T, McMahon JB, Gardella R, Boyd MR (2002) The microbicide cyanovirin-N expressed on the surface of commensal bacterium Streptococcus gordonii captures HIV-1. AIDS 16:1351-1356.
41. Giomarelli B, Maggi T, Younson J, Kelly C, Pozzi G (2004) Expression of a functional single-chain Fv antibody on the surface of Streptococcus gordonii. Mol Biotechnol 28:105-112.
Parole Chiave
LECTINE; FAMIGLIA DI PROTEINE; BIOINFORMATICA; PROTEINE RICOMBINANTI; STRUTTURA DELLE PROTEINE; LEGAME DEGLI ZUCCHERI E DELLE GLICOPROTEINE; RELAZIONE STRUTTURA-FUNZIONE; ASCOMICETI FILAMENTOSI; ANTIMICROBICISTRUTTURA, RUOLO FUNZIONALE E PROPRIETA' ANTIMICROBICHE DELLE CIANOVIRINE EUCARIOTICHE
Università degli Studi di ParmaAbstract
Il presente progetto di ricerca riguarda le cianovirine, una nuova classe di lectine eucariotiche. Le lectine sono proteine in grado di legare gli oligosaccaridi, coinvolte in vari processi biologici tra cui l'interazione fungo-pianta e l'adesione di diversi agenti infettivi (virus, batteri o funghi) alle proprie cellule bersaglio. Una delle più recenti applicazioni biotecnologiche delle lectine è rivolta proprio all'impiego di queste proteine come "agenti schermanti" delle glicoproteine presenti sulla superficie di diversi virus animali. Il paradigma di questa nuova applicazione è la Cianovirina-N (CVN) di Nostoc ellipsosporum: una proteina a struttura nota di 101 amminoacidi, in grado di bloccare l'infezione cellulare da parte dell'HIV e di altri virus animali.Le cianovirine eucariotiche (CyanoVirin-N Homologs o CVNH) sono state recentemente identificate nel corso di un'analisi trascrittomica condotta nel fungo simbiotico Tuber borchii come omologhi della CVN, una struttura proteica fino ad oggi considerata "orfana". Le CVNH hanno una peculiare distribuzione negli organismi eucariotici (vengono riscontrate unicamente nei genomi di ascomiceti filamentosi e felci) e presentano caratteristiche modulari. Membri della famiglia CVNH sono infatti sia proteine monodominio del tutto simili alla CVN batterica, sia proteine multidominio in cui il dominio cianovirinico è reiterato o associato ad altri moduli proteici di marcato interesse biologico, quale ad >>>
Coordinatore Scientifico del Programma di Ricerca
Simone OTTONELLO Università degli Studi di PARMAObiettivo del Programma di Ricerca
I principali obiettivi del presente progetto sono: (A) l'affinamento dell'analisi bioinformatica delle cianovirine eucariotiche (CVNH); (B) la loro caratterizzazione strutturale; (C) la determinazione delle loro proprietà di legame; (D) la delucidazione del loro ruolo biologico. L'obiettivo (A) verrà perseguito lungo tutto l'arco del progetto. Le attività relative ai punti (B) e (C) verranno intraprese contemporaneamente e precederanno di almeno 6 mesi lo studio del ruolo biologico delle CVNH. In funzione dei risultati ottenuti nelle fasi (B-D) verrà predisposto il piano sperimentale (tipo di CVNH e potenziali microorganismi bersaglio) per la valutazione del possibile sfruttamento delle CVNH come antimicrobici di nuova concezione (E). I prevedibili risultati sono di due tipi: i) un considerevole avanzamento delle conoscenze di base (biochimico-strutturali e funzionali) relativamente alla famiglia proteica delle CVNH; ii) lo sviluppo di nuovi reagenti lectinici utilizzabili per scopi diagnostici o terapeutici.Le CVNH rappresentano i primi omologhi di una struttura proteica fino ad oggi considerata unica e identificano una nuova famiglia di proteine lectiniche. L'analisi di membri selezionati di tale famiglia (obiettivi B e D) ci permetterà di verificare le inferenze derivate dall'analisi bioinformatica (obiettivo A) e di porre le basi per la comprensione delle relazioni fra la struttura e la funzione di queste nuove proteine. Di particolare >>>



