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PROGRAMMA DI RICERCA 2006
italiano - english
Unità di Ricerca
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Classificazione scientifico-disciplinare
- Area scientifico disciplinare: Scienze chimiche
Classificazione brevettuale
- CHEMISTRY; METALLURGY
- ORGANIC CHEMISTRY (such compounds as the oxides, sulfides, or oxysulfides of carbon, cyanogen, phosgene, hydrocyanic acid or salts thereof C01; products obtained from layered base-exchange silicates by ion-exchange with organic compounds such as ammonium, phosphonium or sulfonium compounds or by intercalation of organic compounds C01B33/44; macromolecular compounds C08; dyes C09; fermentation products C12; fermentation or enzyme-using processes to synthesise a desired chemical compound or composition or to separate optical isomers from a racemic mixture C12P; production of organic compounds by electrolysis or electrophoresis C25B3/00, C25B7/00)
- PEPTIDES (peptides in foodstuffs A23; obtaining protein compositions for foodstuffs, working-up proteins for foodstuffs A23J; preparations for medicinal purposes A61K; peptides containing beta-lactam rings C07D; cyclic dipeptides not having in their molecule any other peptide link than those which form their ring, e.g. piperazine-2,5-diones, C07D; ergot alkaloids of the cyclic peptide type C07D519/02; macromolecular compounds having statistically distributed amino acid units in their molecules, i.e. when the preparation does not provide for a specific; but for a random sequence of the amino acid units, homopolyamides and block copolyamides derived from amino acids C08G69/00; macromolecular products derived from proteins C08H1/00; preparation of glue or gelatine C09H; single cell proteins, enzymes C12N; genetic engineering processes for obtaining peptides C12N15/00; compositions for measuring or testing processes involving enzymes C12Q; investigation or analysis of biological material G01N33/00)
- ORGANIC CHEMISTRY (such compounds as the oxides, sulfides, or oxysulfides of carbon, cyanogen, phosgene, hydrocyanic acid or salts thereof C01; products obtained from layered base-exchange silicates by ion-exchange with organic compounds such as ammonium, phosphonium or sulfonium compounds or by intercalation of organic compounds C01B33/44; macromolecular compounds C08; dyes C09; fermentation products C12; fermentation or enzyme-using processes to synthesise a desired chemical compound or composition or to separate optical isomers from a racemic mixture C12P; production of organic compounds by electrolysis or electrophoresis C25B3/00, C25B7/00)
Classificazione geografica
- Regione: Veneto
Bibliografia
[1] Recent review: Y. Lu, S. M. Berry, T. D. Pfister Chem. Rev. 2001, 101, 3047;[2] A. Fersht, Structure and Mechanism in Protein Science 3rd Ed., 1999, W. H. Freeman, New York.
[3] Recent review: G. Licini, L. J. Prins, P. Scrimin Eur. J. Org. Chem., 2005, 969-977.
[4] Recent review: M. Vendruscolo, E. Paci Curr. Opin. Struct. Biol. 2003, 13, 82-87.
[5] This approach proved particularly attractive for enzyme mimicry. See: A. J. Kirby Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 1996, 35, 707.
[6] P. Berglund, M. R. S. Grace DeSantis, X. Shang, M. Gold, R. R. Bott, T. P. Graycar, T. Hing Lau, C. Mitchinson, J. B. Jones J. Am. Chem. Soc. 1997, 119, 5265.
[7] Mutter M, Tuchscherer G.G., Miller C, J. Am. Chem. Soc. 992, 114, 1463-1470.
[8] a) J. Kofoed J.-L. Reymond Curr. Opin. Chem. Biol. 2005, 9, 656–664; b) C. Liang, J. M.J. Frechet Prog. Polym. Sci. 2005, 30, 385–402.
[9] a) Tomalia DA, Naylor AM, Goddard III WA. Angew Chem 1990, 102, 119–157; b) Yin R, Zhu Y, Tomalia DA. J Am Chem Soc 1998, 120, 2678–2679; c) Tomalia DA, Brothers II HM, Piehler LT, Durst HD, Proc Natl Acad Sci USA 2002, 99, 5081–5087.
[10] a) D. Astruc, F. Lu, J. R. Aranzaes Angew. Chem. Int. Ed. 2005, 44, 7852 – 7872; b) Love, J. C.; Estroff, L. A.; Kriebel, J. K., Nuzzo, R. G.; G. M. Whitesides Chem. Rev. 2005, 105, 1103-1169.
[11] a) Brust, M.; Walker, M.; D. Bethell, D.; Schiffrin, D.; Whyman, R. J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1994, 801; b) Hostetler, M. J.; Wingate, J. E.; Zhong, C.-J.; Harris, J. E.; Vachet, R. W.; Clark, M. R.; Londono, J. D.; Green, S. J.; Stokes, J. J.; Wignall, G. D.; Glish, G. L.; Porter, M. D.; Evans, N. D.; Murray, R. W. J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 1906.
[12] a)Pengo, P.; Polizzi, S.; Battagliarin, M.; Pasquato, L.; Scrimin, P. J. Mater. Chem. 2003, 13, 2471; b) Brust, M.; Bethell, D.; Schiffrin, D. J.; Kiely, C. J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1995,, 1655; c) Zheng, M.; Davidson, F.; Huang, X. J. Am. Chem. Soc., 2003, 125, 7790; d) Foos, E. E.; Snow, A. W:; Twigg, M. E.; Ancona, M. G. Chem. Mater. 2002, 14, 2401.
[13] a) Daniel, M.-C.; Astruc, D. Chem. Rev., 2004, 104, 293; b) Templeton, A. C.; Wuelfing, W. P.; Murray, R. W. Acc. Chem. Res., 2000, 33, 27; c) Badia, A.; Lennox, R. B.; Reven, L. Acc. Chem. Res., 2000, 33, 475.
[14] Shenhar, R.; Rotello, V. M. Acc. Chem. Res., 2003, 36, 549.
[15] Pasquato, L.; Pengo, P.; Scrimin, P. Nanoparticles. Building Blocks for Nanotechnology; Rotello, V., Ed.; Kluver Academic/Plenum Publishers: New York, 2003; pp 251-282.
[16] Mammen, M.; Choi, S.-K.; Whitesides, G. M. Angew. Chem. Int. Ed. 1998, 37, 2754.
[17] a) Pasquato, L.; Rancan, F.; Scrimin, P.; Mancin, F.; Frigeri, C. Chem. Commun. 2000, 2253; b) Manea, F.; Bodar Houillon, F.; Pasquato, L.; Scrimin, P. Angew. Chem. In. Ed. 2004, 43, 6165;
[18] Fantuzzi, G.; Pengo, P.; Gomila, R.; Hunter, C. A.; Pasquato, L.; Scrimin, P. Chem. Commun. 2003, 1004.
[19] Otsuka, H.; Akiyama, Y.; Nagasaki, Y.; Kataoka, K. J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 8226.
[20] Barrientos, A. G.; De la Fuente, J. M.; Rojas, T. C.; Fernández, A.; Penadés, S. Chem Eur. J. 2003, 9, 1909 ; b) De la Fuente, J. M.; Barrientos, A. G.; Rojas, T. C.; Rojo, J.; Cañada, J.; Fernández, A.; Penadés, S. Angew. Chem. Int. Ed. 2001, 40, 2257.
[21] Lin, C.-C. Yeh, C.-C.; Yang, C.-Y.; Chen, G.-F.; Chen, Y.-C. Wu, Y.-C.; Chen, C.-C. Chem. Commun. 2003, 2920.
[22] McIntosh, C. M.; Esposito, E. A.; Boal, A. K.; Simard, J. M.; Martin, C. T.; Rotello, V. M. J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 7626.
[23] Sandhu, K. K.; McIntosh, C. M.; Simard, J. M.; Smith, S. W.; Rotello, V. M. Bioconjug. Chem. 2002, 13, 3.
[24] Lévy, R.; Thanh, N. T. K.; Doty, R. C.; Hussain, I.; Nichols, R. J.; Schiffrin, D. J.; Brust, M.; Fernig, D. G. J. Am. Chem. Soc. 2004, 126, 10076-10084.
[25] Pengo, P.; Broxterman, Q. B.; Kaptein, B.; Pasquato, L.; Scrimin, P. Langmuir 2003, 19, 2521.
[26] L. Fabris, S. Antonello, L. Armelao, R. L. Donkers, F. Polo, C. Toniolo, F. Maran J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 326-336.
[27] P. Pengo, S. Polizzi, L. Pasquato, P. Scrimin J. Am. Chem. Soc. 2005, 127, 1616.
Parole Chiave
CHIMICA SUPRAMOLECOLARE, NANOPARTICELLE, PROTEINE ARTIFICIALI, AUTOASSEMBLAGGIO, RICONOSCIMENTO MOLECOLARE, PEPTIDINanoproteine artificiali autoassemblate
Università degli Studi di PadovaAbstract
L’obiettivo di questo progetto di ricerca è la preparazione e lo studio di “nanoproteine artificiali” ottenute mediante un processo di autoassemblaggio di tioli, funzionalizzati con peptidi, sulla superficie di nanoparticelle di oro.L'effettiva capacità di queste nanoparticelle funzionalizzate di comportansi come proteine artificiali sarà verificata mediante lo studio di tre specifiche funzioni nelle quali le proteine naturali sono molto efficienti. Queste sono:
a) il riconoscimento di targets biologici specifici e in particole del DNA e di proteine al fine di alterarne le proprietà (veicolazione del DNA e modificazione della cascata di eventi biologici controllata da una certa proteina);
b) il riconoscimento delle nanoparticelle funzionalizzate da parte di anticorpi per la produzione di vaccini (sfruttando l’effetto cluster dovuto alla presentazione di più copie di peptide immunogeno a linfociti di tipo T);
c) la trasformazione, in modo analogo a quanto fatto dagli enzimi, di substrati riconosciuti dalla nanoparticella funzionale in processi idrolitici (idrolisi di esteri carbossilici e fosforici) e, se possibile, ossidativi.
Nell’ambito dell’attività a) ci si focalizzerà sull’interazione delle nanoparticelle funzionali con due molecole biologiche: il DNA e le integrine. Entrambe queste biomolecole sono in grado di legarsi con interazioni multiple a arrays di gruppi funzionali come quelli presenti sulla superficie delle >>>
Coordinatore Scientifico del Programma di Ricerca
Paolo Maria Scrimin Università degli Studi di PADOVAObiettivo del Programma di Ricerca
L’obiettivo di questo progetto di ricerca è la preparazione e lo studio di “nanoproteine artificiali” ottenute mediante un processo di autoassemblaggio di tioli funzionalizzati con peptidi sulla superficie di nanoparticelle di oro.Una proteina naturale è costituita da una singola o da più catene di amminoacidi tenute insieme da ponti disolfuro o da interazioni deboli non covalenti come legami ad idrogeno o interazioni elettrostatiche e idrofobiche. Le proteine hanno dimensioni che possono variare da pochi a molte centinaia di kD e svolgono svariate funzioni che vanno dal riconoscimento di piccole molecole, di altre proteine, della superficie cellulare alla trasformazione chimica di un'altra molecola (enzimi). Inoltre le proteine possono costituire il target di altri sistemi biologici come ad esempio avviene nel processo di riconoscimento da parte degli anticorpi. Di conseguenza un sistema che si candidi come “proteina artificiale” deve non sono riprodurre gli aspetti strutturali delle proteine ma anche e soprattutto quelli funzionali. In questo contesto lo studio di sistemi sintetici progettati in modo tale da riprodurre la geometria e le funzioni di particolari siti di proteine naturali appare una strategia promettente per lo sviluppo di proteine artificiali e per la comprensione di aspetti strutturali e funzionali delle proteine stesse. Inoltre questi modelli di proteine possono trovare svariati impieghi nel campo delle applicazioni biomediche e >>>



